血红蛋白
简介：
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血红蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易与氧结合；在氧含量低的地方，又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性，使红细胞具有运输氧的功能。
血红蛋白（hemoglobin；haemoglobin；Hb；HGB ） 每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，每个血红素又由4个吡咯环组成，在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时，可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白)，如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白，就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%，血红素占4%。α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70~73倍。
基本信息：
中文名：血红蛋白
外文名：Hemoglobin(HGB)
别名：Hemoglobin
CAS号：9008-02-0
级别：BR
分子量：～64500
含量（以N计）：≥15.0%
干燥失重：≤10.0%
灼烧残渣：≤2.0%
水溶解试验：合格
紫外吸收度（406nm;0.125g/L;1cm）：≥0.88
外观性状：红褐色粉末，是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成，珠蛋白约占96％，血红素占4％。含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。
储存条件 2-8℃
用途：
生化研究。可破细胞壁。